[block id=”bo-sung-1″]

Cùng với sự phát triển mạnh mẽ của ngành nuôi trồng và chế biến thủy sản
xuất khẩu ở nước ta, một lượng lớn các phế phụ phẩm bị thải ra như đầu, da,
xương lượng phế phụ phẩm này chưa được xử lý thích hợp dẫn đến ô nhiễm môi
trường và gây lãng phí. Trong khi các phế phẩm ấy chính là nguyên liệu để sản xuất ra
một chất keo sinh học có nhiều ứng dụng quan trọng đó là Gelatin. Trong thực phẩm
thì Gelatin tạo ra độ nhớt, độ đông, độ chắc cho sản phẩm hoặc là một thực phẩm ăn
kiêng rất tốt. Trong dược phẩm dùng làm vỏ nang bảo vệ thuốc. Gelatin cũng được
dùng trong phim ảnh, mỹ phẩm và ứng dụng trong nhiều lĩnh vực khác nhau như: keo
dán, môi trường cho Vi sinh vật phát triển

de_tai_tach_gelatin_tu_da_ca_basa

 

pdf64 trang | Chia sẻ: lecuong1825 | Ngày: 18/07/2016 | Lượt xem: 1568 | Lượt tải: 10download

Bạn đang xem trước 20 trang tài liệu Đề tài Tách Gelatin từ da cá Basa, để xem tài liệu hoàn chỉnh bạn click vào nút DOWNLOAD ở trên

– 1 –
MỞ ĐẦU
Cùng với sự phát triển mạnh mẽ của ngành nuôi trồng và chế biến thủy sản
xuất khẩu ở nước ta, một lượng lớn các phế phụ phẩm bị thải ra như đầu, da,
xươnglượng phế phụ phẩm này chưa được xử lý thích hợp dẫn đến ô nhiễm môi
trường và gây lãng phí. Trong khi các phế phẩm ấy chính là nguyên liệu để sản xuất ra
một chất keo sinh học có nhiều ứng dụng quan trọng đó là Gelatin. Trong thực phẩm
thì Gelatin tạo ra độ nhớt, độ đông, độ chắc cho sản phẩm hoặc là một thực phẩm ăn
kiêng rất tốt. Trong dược phẩm dùng làm vỏ nang bảo vệ thuốc. Gelatin cũng được
dùng trong phim ảnh, mỹ phẩm và ứng dụng trong nhiều lĩnh vực khác nhau như: keo
dán, môi trường cho Vi sinh vật phát triển
Năm 1860 Gelatin từ da đã xuất hiện trên thị trường, nhưng sự hiểu biết về nó
còn rất hạn chế. Đến năm 1956 Gustarson đã tiến hành nghiên cứu các khả năng phản
ứng của Collagen.
Năm 1990, Trần Thị Luyến đã nghiên cứu 50 keo từ xương cá của một số loài
cá fillet.
Những năm gần đây có một số đề tài nghiên cứu về các yếu tố ảnh hưởng đến
quá trình nấu keo từ da cá Basa như:
Năm 2006, Trần Duy Phong đã nghiên cứu xử lý da cá bằng Na2CO3 để khử
mỡ và điều chỉnh pH, nghiên cứu ảnh hưởng của pH trong nước nấu đến chất lượng
gelatin và nghiên cứu ảnh hưởng của công đoạn cô đặc và sấy lạnh đến chất lượng
gelatin
Nhận thấy nhu cầu rất lớn về Gelatin ở trên Thế Giới cũng như ở Việt Nam
trong những năm gần đây, thêm vào đó nguồn nguyên liệu da và xương cá để sản xuất
Gelatin ở nước ta khá dồi dào, ổn định, giá rẻ và có tiềm năng phát triển nên chúng tôi
chọn đề tài “Tách Gelatin từ da cá Basa” với mong muốn góp phần nâng cao hiệu quả
kinh tế cho các ngư dân và nhà sản xuất cá ; đồng thời cũng góp phần vào việc giảm
thiểu ô nhiễm môi trường.
* Mục tiêu
– Xây dựng được quy trình sản xuất Gelatin từ da cá Basa
– 2 –
* Phương pháp nghiên cứu
– Phương pháp phân tích vật lý
– Phương pháp phân tích định lượng
– Phương pháp quy hoạch thực nghiệm
* Nội dung nghiên cứu
– Thu thập tài liệu, tìm hiểu về cấu tạo, tính chất, lợi ích của Gelatin; các phương
pháp tách chiết Gelatin.
– Tieán haønh quaù trình taùch chieát, thu nhaän saûn phaåm
– Phân tích hàm lượng Gelatin trong nguyên liệu và Gelatin dạng thô.
* Sản phẩm của đề tài : Gelatin dạng hạt
– 3 –
Chương 1:
TỔNG QUAN
– 4 –
1.1 TIỀM NĂNG SẢN XUẤT GELATIN TỪ DA CÁ:[5][6]
Đất nước Việt Nam có lợi thế là có bờ biển dài, nhiều sông ngòi, ao hồ nên
việc khai thác và nuôi trồng thủy sản đã mở ra một triển vọng lớn về việc cung cấp
thủy sản cho nhu cầu đời sống nhân dân, cho xuất khẩu và phục vụ cho việc phát triển
ngành nuôi trồng thủy sản. Trong các loại thủy sản xuất khẩu tại Việt Nam thì mặt
hàng cá Tra, Basa và các sản phẩm chế biến từ chúng đang chiếm một số lượng lớn và
đem về cho đất nước ta một nguồn ngoại tệ cao (gần 1 tỷ USD). Ngày nay, khi Việt
Nam đã gia nhập tổ chức thương mại thế giới thì việc xuất khẩu các mặt hàng thủy sản
sang các nước khác đã được mở rộng, đặc biệt là các mặt hàng cá Tra và Basa. Sản
lượng thủy sản đánh bắt và nuôi trồng cá Tra và Basa cũng tăng lên theo đặc biệt là ở
khu vực đồng bằng sông Cửu Long. Do đó khai thác và sử dụng tốt nguồn lợi thủy sản
để phục vụ cho loài người là một vấn đề cực kỳ quan trọng. Tuy nhiên trong quá trình
chế biến cá ta chỉ thu được 30 % thịt còn lại 70 % phụ phẩm. Lượng phế phẩm này
thường bị thải bỏ, dùng làm thức ăn cho gia súc, làm phân bón hoặc xuất khẩu sang
các nước khác.
Hiện nay trên thế giới nhu cầu sử dụng Gelatin ngày càng lớn. Các quốc gia
sản xuất Gelatin hàng đầu là Mỹ (khoảng 31000 tấn hàng năm), kế đến là Pháp, Đức,
Anh, Nhật Bản. Các ngành tiêu thụ chủ yếu: công nghệ thực phẩm, công nghệ dược
phẩm, công nghiệp phim ảnh, công nghệ sản xuất mỹ phẩm. Gelatin sử dụng trên thế
giới thường được sản xuất từ nguyên liệu là xương bò, da heo nhưng những năm gần
đây sự bùng nổ bệnh bò điên, bệnh heo tai xanh nên dẫn đến việc sử dụng Gelatin tách
chiết từ xương bò, da heo bị hạn chế. Chính vì thế sản lượng Gelatin trên thế giới giảm
dần.
Nhu cầu sử dụng lớn, nguồn nguyên liệu bị hạn chế. Trước tình hình đó sự ra
đời của Gelatin từ da cá là bước ngoặt lớn, nó không những giải quyết được tất cả các
vấn đề khó khăn ở trên mà còn góp phần tăng lợi ích kinh tế và còn giảm bớt một
lượng lớn phế thải trong ngành thủy sản đã gây ô nhiễm môi trường.
Như vậy việc sản xuất Gelatin từ da cá không những góp phần làm giảm thiểu
ô nhiễm môi trường mà còn tạo ra sản phẩm mới có giá trị .Đây là một triển vọng lớn
cho những quốc gia có ngành thủy sản phát triển.
– 5 –
1.2. GIỚI THIỆU VỀ COLLAGEN [3][4][7][9][10][11]
1.2.1. Collagen
Collagen là một loại protein rất đặc biệt. Cấu trúc của nó được tạo thành từ
những amino acid với sự sắp xếp dạng sợi, mặt khác được biết như là protein cứng
hình sợi. Những sợi này là những chuỗi phân tử dài, chứa đến 19 loại amino acid.
Thành phần amino acid quan trọng của những sợi này gồm có: prolin, glicin,
hydroxyprolin và hydroxygilicin. Hai hợp chất cuối không thấy trong bất kỳ loại
protein nào khác.
1.2.1.1 Cấu tạo của collagen
Collagen là một loại protein tương
đối đơn giãn, gồm có ba chuỗi amino acid
riêng biệt xoắn lại với nhau giống như một sợi
dây thừng. Mỗi sợi collagen được tạo nên từ
hang nghìn amino acid, chủ yếu là hai loại
acid amin: glycin và prolin.
Đơn vị cấu trúc của nó là
tropocollagen bao gồm 3 mạch polypeptide
bện vào nhau thành một dây cáp siêu xoắn (vì mỗi mạch đơn có cấu trúc xoắn, chiều
cao của mỗi gốc xoắn trên trục siêu xoắn này là 2,9 Å, một vòng xoắn là 3,3 gốc
amino acid). Ba chuỗi polypeptide trong “dây cáp” nối với nhau bằng các liên kết
hydrogen
Đầu tiên ba sợi của collagen này xoắn lại theo kiểu xoắn ốc xung quanh một
sợi hình thành nên một bộ ba. Sau đó những bộ ba này bắt với nhau và xoắn chung
quanh mỗi bộ ba để hình thành nên một sợi siêu cáp. Mỗi sợi này cũng liên kết với
nhau bằng các liên kết ngang. Sự kết hợp này được gọi là một collagen siêu xoắn. Cấu
trúc ba chiều phức tạp này quyết định chức năng sinh học của collagen.
Gần một nửa lượng amino acid của colagen là glycine và alanine. Ở những vị
trí có liên kết – NH – và = O của glycine và alanine của chuỗi này sẽ liên kết với nhóm
–NH – và = O của chuỗi kia ở vị trí tương ứng bằng liên kết hydro. Cứ 3 chuỗi
Hình 1.1 Cấu trúc collagen
– 6 –
polypeptid sẽ xoắn ốc lại với nhau tạo thành một chuỗi lớn hơn, đó chính là sợi
colagen rất rắn chắc trong mô sống của động vật.
Một đặc điểm để phân biệt colagen với các loại protein khác là trình tự các
acid amin được sắp xếp trong 3 chuỗi đơn vị của phân tử colagen. Một mô hình phổ
biến là Gly-X-Pro hoặc Gly-X-Hyp, trong đó X có thể là một phân tử acid amin bất
kỳ: Gly-Pro-Hyp là mô hình xuất hiện nhiều nhất
Vì thế, gelatin được thu nhận từ colagen là một mạng lưới phân tử có tính đàn
hồi nối với nhau bởi liên kết hydro
Bảng 1.1: So sánh thành phần amino acid của phân tử protein có
khối lượng 10 000 ĐVC
Collagen Casein Albumin Wool
Glycine 363 30 19 87
Alanine 107 43 35 46
Valine 29 54 28 40
Leucine 28 60 32 86
Isoleucine 15 49 25 –
Serine 32 60 36 95
Threonine 19 41 16 54
Cystine – 2 1 49
Methionine 5 17 16 5
Aspartic acid 47 63 32 54
Glutamic acid 77 153 52 96
Lysine 31 61 20 19
– 7 –
Hydroxylysine 7 – – –
Arginine 49 25 15 60
Histidine 5 19 7 7
Phenylanine 15 28 21 23
Tyrosine 5 45 9 26
Trytophan – 8 3 9
Proline 131 65 14 83
Hydroproline 107 – – –
1.2.1.2 Tính chất của colagen:
™ Tính chất vật lý
Collagen là một protein không tan trong nước, nhưng có khả năng giãn nở nhẹ.
Tỉ lệ giãn nở có giới hạn co giãn khoảng 7% cho sợi ướt và 5% cho sợi khô.
Ở 600C dưới tác động của acid hay kiềm hoặc muối Collagen ẩm đột ngột, phồng lên,
co rút khoảng 1/3 hay 1/4 chiều dài của nó. Và nếu tiếp tục đun Collagen sẽ tiếp tục
thủy phân thành Gelatin
™ Tính chất hóa học
Collagen là chất duy nhất có thể chuyển thành gelatin khi đun sôi với nước
nóng, đó là kết quả của sự mở vòng xoắn 3 sợi kèm theo sự phá vỡ liên kết hydro.
Gelatone và Gelatose là sản phẩm phân giải gelatin. Tỷ lệ giữa Gelatin, Gelatone và
Gelatose được quyết định bởi nhiệt độ và thời gian nấu
Collagen bị thủy phân chậm bởi trysin và pepsin, trong khi đó Gelatin dễ bị
phân hủy hơn
Collagen khi thêm cồn, muối hoặc aceton đặc biệt là heparin thì chung có sợi
dày và kết tủa lại
Collagen tan trong glycerin, acid acetid, ure nhưng không tan trong nước lạnh
– 8 –
1.2.1.2 Chức năng của collagen
Protein collagen đóng vai trò là giá đỡ cho các mô, các cơ quan và liên kết các
cấu trúc này với xương. Collagen cũng có trong cấu trúc của da. Nó tiêu biểu cho sự
khỏe mạnh và độ bền của da, thể hiện qua sự trơn láng, đầy đặn của da khi còn trẻ.
Cấu trúc siêu xoắn bộ ba đã làm cho Collagen có sức căng mạnh hơn cả thép. Sự mất
cấu trúc 3-D cũng có nghĩa là mất đi sự giúp đỡ của khung sườn của da.
Collagen này có nhiều trong các mô liên kết ở da cá. Tương tự như sợi
collagen trong động vật có vú, các sợi Collagen ở các mô của cá cũng tạo nên cấu trúc
mạng lưới mỏng với mức độ phức tạp khác nhau. Tuy nhiên, Collagen ở cá kém bền
nhiệt hơn nhiều và ít có các liên kết chéo hơn nhưng nhạy cảm hơn Collagen ở động
vật máu nóng có xương sống. (Phan Thị Thanh Quế. 2005)
Collagen là loại protein phổ biến nhất trong cơ thể (chiếm khoảng 1/4 tổng
lượng protein), là protein chính của mô liên kết, là một trong các thành phần chính của
da, cơ vân, sụn, dây chằng, gân, xương và răng; đóng vai trò quan trọng trong việc
phát triển các mô trong cơ thể và củng cố thành mạch; tồn tại trong giác mạc và thuỷ
tinh thể của mắt dưới dạng kết tinh. Lớp bì, lớp đệm trong cùng của da chứa rất nhiều
Collagen, mà chính các sợi Collagen này tạo ra một hệ thống nâng đỡ, hỗ trợ cho các
đặc tính cơ học của da như sức căng, độ đàn hồi, duy trì độ ẩm
1.2.1.3 Ứng dụng của collagen
Ngày nay Collagen được ứng dụng nhiều trong các lĩnh vực đặc biệt là lĩnh vực
y học và trong các ngành khoa học khác. Ví dụ như các sản phẩm bông gạc làm từ
Collagen của Tập đoàn Suwelack sẽ giúp các vết thương nhanh lên da non và mau
lành sẹo, các mỹ phẩm giúp làm đẹp da mặt cho phụ nữ, v.v…
1.2.2 Các yếu tố ảnh hưởng đến collagen:
1.2.2.1 Ảnh hưởng của không khí
Ở các độ tuổi khác nhau, trong cơ thể sống hay trong ống nghiệm, không khí có
một vai trò quan trọng trong sự thay đổi cấu trúc hóa học của Collagen (Sobel và
Hansen, 1989). Sự oxy hóa sẽ làm thay đổi cấu trúc phân tử của các protein, nguyên
nhân là do sự thay đổi về mặt hóa học và các liên kết của vài amino acid đã vượt quá
thời gian.
– 9 –
1.2.2.2 Ảnh hưởng của nước
Nước ảnh hưởng đến Collagen theo những con đường khác. Nó giữ vai trò trực
tiếp trong các biến đổi hóa học của Collagen thông qua sự thủy phân, sự hydrat hóa
của các gốc tự do, sự ổn định của các liên kết hydro, và tỉ lệ của sự hình thành Gelatin.
Bowes và Raistrick (1967) đã nghiên cứu ảnh hưởng của mối liên hệ của độ ẩm
và pH lên phạm vi suy giảm thủy phân của Collagen bằng sự phóng thích nitơ còn dư
ở giai đoạn cuối. Ở 400C trong tám tuần, sự thủy phân Collagen tăng lên với sự tăng
độ ẩm (từ 40% lên 80%) và giảm pH (từ 5,0 xuống 2,5). Họ kết luận rằng khi sự suy
giảm thủy phân càng tiến xa, thì sự biến tính sẽ kéo theo và lần lượt tăng lên hơn là sự
hoạt động thủy phân.
1.2.2.3. Ảnh hưởng của nhiệt độ
Đo lường ảnh hưởng của nhiệt độ lên sự hư hỏng của Collagen bị giới hạn bởi
vì có sự hao hụt nhiệt độ ở tại hoặc trên nhiệt độ đo lường đưa ra những kết quả không
đáng tin cậy (Bowes và Raistrick, 1964). Mối quan tâm đặc biệt là collagen bị hư hỏng
về mặt vật lý và hóa học sẽ bị hư hỏng ở tỉ lệ nhanh hơn, nhưng điều này đã không
được chứng minh và là một nội dung cho việc nghiên cứu sâu hơn. Tính toàn vẹn về
mặt vật lý và hóa học của Collagen có thể được biểu thị qua sự ổn định thủy nhiệt, cả
khi giảm nhiệt độ sai lệch đối với các sợi đã bị hư hỏng
1.3 GELATIN: [3][7][12][13]
1.3.1 Định nghĩa:
Gelatin là một protein tinh sạch dùng trong thực phẩm, thu nhận từ sự biến
tính nhiệt phân Collagen có trong da, xương, mô liên kết của động vật, là một loại
protein phổ biến trong giới động vật. Gelatin hòa tan khi đun nóng (khoảng 40oC) và
cô đặc khi làm lạnh, cùng với nước ở điều kiện bình thường có dạng sệt.
Theo Hofmeister: Gelatin là sản phẩm của sự thủy phân Collagen bởi nhiệt:
C102H149N31O38 + H2O Î C102H151N31O39
1.3.2 Tính chất của Gelatin:
1.3.2.1 Cấu trúc Gelatin:
– 10 –
Gelatin là một protein tạo bởi axit amin sắp xếp trên một chuỗi đường thẳng
và được liên kết bởi sự kết hợp của hai hay nhiều axit amin, là hỗn hợp dị hể các sợi
polypeptid sợi đơn và sợi đa, mỗi sợi có cấu hình proline xoắn ốc bên trái, chứa từ 300
– 400 amino acid.
Hình 1.2 Cấu trúc Gelatin
Cấu trúc của Gelatin được hình thành từ sự liên kết của 18 loại amino acid
khác nhau, liên kết theo một trạt tự nhất định, tuần hoàn. Gelatin chứa một lượng lớn
glycine, proline và 4- hydroxyproline.
Cấu trúc hóa học cơ bản là –Ala-Gly- Pro-Arg-Gly-4Hyp-Gly-Pro.
Hình 1.3: Cấu trúc hóa học phân tử Gelatin
Hầu hết Gelatin thương mại có khối lượng phân tử từ 15000 đến 250000 đvc,
thường thì Gelatin có khối lượng phân tử từ 50000 đến 70000 đvc.
Gelatin cũng giống như những phân tử protein khác, thành cấu trúc chính của
Gelatin là chuỗi polypeptid lớn và phức tạp với thành phần amino acid giống như
– 11 –
Collagen.Có 18 loại amino aicd khác nhau: Glycine, Alanine, Valine, Leucine,
Isoleucine, Serine, Threaonine, Methionine, Aspartic acid, Glutamic acid, Lysine,
Huydroxylysine, Arginine, Histidine, Phenylalanne, Tytrosine, Prolin,
Hydroxylproline.
Phân tử Gelatin hướng các nhóm hoạt động ra ngoài môi trường. Các nhóm
như : Carboxyl, Imidazol, Amino, Guadino có thể ion hóa trong nước.
Các nhóm không mang điện là các nhóm Hydroxyl (Serine, Threomin,
hydroxyproline, hydroxylysine, tyrosine ) và các nhóm peptide (-CO-NH-) quy định
khả năng tạo liên kết hydro, quy định cấu trúc phân tử.
Bảng 1.2: Các thành phần trong gelatin.
Độ ẩm
(%)
Protein
(%)
Béo
(%)
Cacbohydrat
(%)
Fiber
(%)
Tro
(%)
8 – 16 85 – 90 0 0 0 ≤ 2,0
Với các thành phần trên thì tỷ lệ phần trăm các nguyên tố có trong gelatin
Bảng 1.3: Tỷ lệ phần trăm các nguyên tố có trong gelatin
Thủy phân hoàn toàn gelatin sẽ thu được hỗn hợp 18 amino acid với tỷ lệ các
loại acid amin này có thể thay đổi tùy theo nguyên liệu tách chiết gelatin và quá trình
chế biến gelatin. Tuy nhiên, ta vẫn có giá trị tương đối chính xác như sau:
Nguyên tố Tỷ lệ %
C 48,7 – 51,5
H 6,5 – 7,2
N 17,5 – 18,8
O 24,2 – 26,2
S 0,3 – 0,7
– 12 –
Hình 1.4: Tỷ lệ (%) các loại acid amin trong gelatin
THE AMINO ACID COMPOSITION OF GELATIN
aspatic,
6%
arginine,
7.8%Alanine, 9%
glutamic
acid, 10%
glycine,
21.4%
other amino
acids,
21.5%
proline and
hydroxyproli
ne, 24.3%
Bảng 1.5 : So sánh tỷ lệ các loại acid amin trong gelatin cá và
gelatin từ gia súc (dê)
Amino acid Gelatin cá Gelatin dê
Alanine
Arginine
Aspartic acid
124
55
37
114
51
45
Crysteine
Glutamic acid
Glycine

77
334

71
325
Hydroxylysine
Isoleucine
Histidine
54
10
9
86
11
5
Leucine
Methionine
Lysine
20
13
25
25
6
34
– 13 –
1.3.2.2 Tính chất của gelatin[7][8]
1.3.2.2.1 Tính chất vật lý
Gelatin thương mại ở dạng tinh khiết, khô,không mùi, không vị, cứng, giòn,
màu vàng rất nhạt đến hổ phách, trong suốt, có độ ẩm từ 9-12% và tỉ trọng 1,3-1,4.
Gelatin là một thực phẩm, không phải là phụ gia thực phẩm nên không có giới
hạn sử dụng.
Tính chất gelatin phụ thuộc vào pH, nguyên liệu thu nhận, nhiệt độ, nồng độ,
thời gian và phương pháp chế biến.
Gelatin là một chất keo sinh học được ứng đụng nhiều trong sản xuất keo.
1.3.2.2.2. Tính chất hóa học
a, Tính chất gel- độ bền gel
Là yếu tố quan trọng đánh giá chất lượng gelatin khi đông. Nó được đặc trưng
bằng độ Bloom.
Theo định nghĩa, độ Bloom là khối lượng tính bằng gam cần thiết tác dụng lên
bề mặt gel tạo bởi ống có đường kính 14,7mm để khối gel lún xuống 4mm. Khối gel
có hàm lượng gelatin là 6,67%, được giữ ở 100C trong 16-18h.
Độ bền gel phụ thuộc vào nồng độ gelatin và khả năng hình thành gel. Gelatin
có khả năng hình thành và ổn định liên kết hydro với phân tử nước để hình thành dạng
cấu trúc gel ổn định 3 chiều.
Gelatin thu từ động vật có Bloom cao hơn và ổn định hơn từ cá.
Bảng 1.6 : Bảng so sánh gelatin từ da cá với gelatin từ động vật
Gelatin cá Gelatin động vật
– Khối lượng phân tử nhỏ
– Mạch polypeptid ngắn
– Độ Bloom thấp
– Nhiệt độ tạo gel thấp (8-100C)
– Hàm lượng proline và
hydroxyproline thấp
– Khối lượng phân tử lớn
– Mạch polypeptid dài
– Độ Bloom cao
– Nhiệt độ tạo gel cao (30- 350C)
– Hàm lượng proline và
hydroxyproline cao
– 14 –
b, Độ nhớt:
Độ nhớt cũng quan trọng như khả năng tạo gel và cũng phụ thuộc vào nhiệt độ,
lẫn nồng độ. Độ nhớt tỉ lệ thuận với nồng độ dung dịch và tỉ lệ nghịch với nhiệt độ.
Dưới 200C, dung dịch sẽ tồn tại ở dạng gel ( ngoại trừ nồng độ quá thấp). Trong
khoảng 20-350C, dung dịch vừa tồn tại ở dạng gel vừa tồn tại ở dạng dung dịch nhớt
hoặc ở dạng chất lỏng có độ nhớt không ổ định. Trên 350C, các phân tử gelatin trở nên
rời rạc, cho dù có tăng nồng độ gelatin trong dung dịch thì chúng vẫn không liên kết
với nhau.
c, Tính lưỡng tính
Gelatin là một protein điển hình, có khả năng hoạt động như một acid hay một
base. Tính chất lưỡng tính là do các nhóm cacboxyl (- COOH) thể hiện tính acid, và
nhóm amin ( -NH2) thể hiện tính kiềm được tạo ra trong suốt quá trình thủy phân. Một
cách tổng quát gelatin tồn tại trong dung dịch dưới dạng lưỡng cực +NH3 – CH2-COO-,
thường được gọi là ion “Zwitter”
Do vậy, gelatin là một protein điện ly lưỡng tính:
– Trong môi trường acid, sự phân ly của nhóm acid bị kìm hãm, gelatin tác
dụng như một bazo, tích điện “ + “ (Cation), chuyển về cực “ –“, trong điện trường.
– Ngược lại trong môi trường kiềm sự phân ly của nhóm bazơ bị kìm hãm,
gelatin tác dụng như một acid, tích điện “ –“ ( Anion) và chuyể về cực “ + “ trong điện
trường.
Tính lưỡng tính được xác định dễ dàng khi cho phản ứng với acid hay bazơ.
d, Điểm đẳng điện
Phân tử gelatin tích điện trong dung dịch kiềm hay acid, chúng sẽ di chuyển
trong điện trường.
Ở pH = 2 tất cả các nhóm cacboxyl không tích điện, phân tử gelatin mang
điện tích dương cực đại ( do điện tích nhóm amino và guanidino).
Khi pH tăng các nhóm cacboxyl bắt đầu tích điện và ở pH = 6,5 tất cả các
caboxyl tích điên âm. Điên tích của phân tử ảnh hưởng đến tính chất của gelatin.
– 15 –
Ở pH mà không có sự di chuyển xảy ra gọi là điểm đẳng điện và tại pH này,
dung dịch gelatin kém bền nhất, dễ tủa, có hàm lượng tối đa các phân tử protein không
tích điện.
Nó được xác định một cách dễ dàng bởi hỗn hợp trao đổi ion resin và được
biểu hiện bởi đơn vị pH.
Tính lưỡng tính và điển đẳng điện của gelatin loại A nằm trong khoảng pH =
8-9 và phụ thuộc vào thời gian xử lý.
Trong khi đó, gelatin lọai B có điểm đẳng điện là 5,2 sau 4 tuần ngâm với
nước vôi và giá trị này sẽ được giảm dần xuống 4,8 nếu thời gian ngâm kéo dài hơn 4
tuần.
Ngoài ra, điểm đẳng điện còn phụ thuộc vào nồng độ muối trong dung dịch.
Điểm đẳng điện có thể xác định ở giá trị pH mà tại đó gelatin có độ cực đại.
e, Tính hòa tan của gelatin:
Gelatin tan một phần trong nước. Gelatin khô sẽ phồng lên hay ngậm nước
khi khuấy ở trong nước ( hỗn hợp không chứa quá 34% gelatn). Ở nhiệt độ 400C
gelatin và với thời gian là 30 phút, gelatin sẽ hòa tan hoàn toàn tạo thành dung dịch
đồng nhất. Mức độ hòa tan của gelatin phụ thuộc vào nhiệt độ, nồng độ và kích thước
phâ

[block id=”bo-sung”]

Từ khóa: Đề tài Tách Gelatin từ da cá Basa

Leave a Reply

Your email address will not be published. Required fields are marked *